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UE 2 : Biologie cellulaire – Mitochondries
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UE 2 : Biologie cellulaire – Mitochondries

by G0802-1984-GC_597 août 2015

Mitochondries

  1. Généralités : La structure de la mitochondrie

Ce sont des organites intracellulaire que chez les cellules eucaryotes y compris chez la levure, dans le cytoplasme. Il n’y en a pas au niveau des bactéries.

Ils sont particuliers, elles ne participent pas au système endomembranaire.  ils sont à l’égard du trafic intracellulaire, il y a plusieurs mitochondries dans une cellules, l’ensemble s’appelle le chondriome (500 à 2000 par cellule eucaryote,) ce nombre est variable en fonction du type cellulaire, on va retrouver un nombre important dans les cellules qui consomment de l’énergie, c’est la cas des cellules musculaire en particulier les cardio-myocytes. Mais aussi les hépatocytes. Plus de 2000 mitochondries dans c’est cellules, les hémato poiétique on peut de mitochondries (les plaquettes une dizaine seulement, les hématies 0)

Au sein d’une même cellule le nombre de mitochondrie peut varie avec l’activité de la cellule, des besoins en énergie, les cellules musculaires en particulier cardiaque lorsqu’elles ont une forte activité ont besoin de  5 à 10 fois plus de mitochondries.

Pour étudier les mitochondries, il faut les isoler par centrifugation différentielle,

Séparation en fonction de la taille et du volume. A partir de cellule en culture ou d’un tissu on va le broyer avec un piston pour obtenir un homogénat cellulaire, puis par  centrifugation à basse vitesse (500g pendant 10min) on obtient 2 phases dans le tube a essais, dans le culot on va avoir des débris cellulaire et noyaux.

Si on prend le surnagent et qu’on le centrifuge a vitesse de 10 000 g pendant 5 min on obtient dans le culot une fraction de mitochondrie, si a très grande vitesse 100 000 g pendant 1heure (ultracentrifugation) on va retrouver au fond du tube des microsomes, le surnageant  c’est  la fraction dépourvu du cytoplasme le cytosol.

La fraction enrichie en mitochondries contient aussi des lysosomes et peroxysomes on les différencie sur la base des densités on réalise une centrifugation en gradient de densité, on va utiliser un tube a essais avec un gradient de sucrose (solutions de sucres a différentes concentrations) avec des gradients différents (1.17 en haut  1.24 en bas du tube)

On centrifuge a forte vitesse, les organites vont s’immobiliser au niveau des couches de sucrose qui correspondent à leur densité, on retrouve les mitochondries dans les solutions de densité de 1.2, il suffit ensuite de prélever cette phases pour avoir des mitochondries pures.

Au sein de la cellule les mitochondries sont visibles en mo après coloration sous la forme punctiformes dans le cytosol.

Visible en microscopie à fluorescence avec utilisation de la GFP, les mitochondries sont disséminées à l’ensemble du cytoplasme sauf dans la zone nucléaire.

Les mitochondries se présentent sous la forme de granules, de batonnets dont la longueur moyenne est de 1 micromètre et la largeur de 0.5 micromètre.

Si on examine d’autre cellule, On trouve des fois les mitochondries sous forme de long filaments de 10 micromètre ce sont les mitochondries qui synthétisent les hormones stéroïdes (cortico surrénales).

L’aspect de granules de 1 micromètre que l’on rencontre en particulier dans les hépatocytes et la plupart des cellules eucaryotes, dans une même cellule les mitochondries peuvent passer de granulée à filament due a une grande plasticité de ses organites, elles réalisent un réseau mitochondrial dynamique qui va changer de taille et de forme, en perpétuels modifications.

Les mitochondries peuvent prendre un aspect de vésicule ou de granule = réseaux fragmenté

Il y a réseau mitochondrial réticulaire, qui passe par un état  intermédiaire et fragmenté.

Le réseau mitochondrial dynamique qui présente 2 caractéristiques

  • Mobilité
  • Associer à des éléments du cytosquelette et proche réticulum (régulation du calcium)

Les mitochondries sont capables de mouvement, elles sont capables de s’associer et se dissocier.

En ce qui concernent la mobilité il y a un guide de rails dans la cellule se sont les microtubules.

Les mitochondries sont dans l’axe des microtubules attacher par des protéines (kinésine, dynéine), ce sont le mouvement de c’est protéines qui explique les mouvements des mitochondries en sens opposé, l’expérience qui montre l’importance des microtubules pour les mitochondries consiste à incubé les cellules avec par ex :

Si présence de colchicine, dans c’est conditions on réduit plus les mouvements des mitochondries dans la cellule.

Les moteurs moléculaires en particulier la dynéine ont une influence sur la morphologie du réseau mitochondrial pour faire apparaitre un réseau réticulaire extrêmement ramifié.

Physiologiquement il existe des mitochondries immobiles, en particuliers dans certaines cellules, ou la localisation intracellulaire fait que celle-ci ne peuvent pas bouger.

  • Spermatozoïdes : mitochondries enrouler autour du flagelle empêche tout mouvement des mitochondries, l’intérêt et de pouvoir synthétiser de l’ATP pour les mouvements.
  • Dans les cellules musculaire cardiaque nombres très important de mitochondries ( 40% du volume de la cellules) elles sont situé entre les travées les myofibrilles, ce qui empêche le mouvement des mitochondries l’intérêt et la synthèse d’ATP utiliser par les myofibrilles pour la contraction.
  • Dans les cellules eucaryotes lors de la mitose car il y a perturbation du cytosquelette, ceux-ci est important pour la répartition égale dans les cellules filles.

 

  1. Mécanismes de fission et de fusion

Lorsque l’on observe des mitochondries au cour du temps on voit que les mitochondries vont pouvoir passer de  4 à 2 mitochondries en 10 secondes (fusion) indissociable.

Ce phénomène est réversible (fission) 10 seconde de 2 à 4 mitochondries

Fusion

  • Fusion de la surface de la mitochondrie (membrane mitochondriale externe) elle se fait à l’aide de protéines les mitofusines (1 et 2) se sont des protéines que l’on retrouve au niveau des membranes mitochondriales externes. Elles vont permettre la fusion de la surface mitochondriales.

Ces protéines possèdent une activité enzymatique GTPase est indispensable.

L’action des mitofusines donne naissance à une mitochondrie en surface mais à l’intérieur elles restent en isoler, pas encore fusionner.

 

  • Fusion des membranes des mitochondriale interne = remodelage du à la protéine opa1 présente sur les membranes internes c’est l’interaction des protéines entre elles qui va permettre la fusion de l’intérieur de la mitochondrie pour en donner 1 seule. Elles ont également une activité GTPases. On parle de remodelage des crêtes mitochondriales.

 

Fission

Le mécanisme dépend de protéines cytosoliques, protéines de la famille des dinamines drp1, après déclanchement les protéines vont être recrutée au niveau de la membrane externes sur leur récepteurs spécifiques et vont s’associer à des protéines spécifiques, ce qui conduit à l’oligomerisation  de la mitochondrie, on a la formation d’un anneau qui entoure la mitochondrie, il va se resserrer pour donner 2 nouvelles mitochondries isolées.

Ensuite les protéines repartent dans le cytosol, elles possèdent une activité GTPase. Cette hydrolyse est nécessaire.

Ces 2 phénomènes possèdent 5 rôles.

  • Régulation de la taille, du nombre, la forme des mitochondries aux besoins de la cellule.

Si on bloque la fusion on obtient un aspect avec les mitochondries diminué, le nombre augmenté et la  forme de bâtonnets. Réseaux fragmenté.

Si on bloque la fission on obtient des mitochondries plus grande moins nombreuse est forme de filament = réseau réticulaire.

 

  • Importance de fission lors de la mitose, il faut une répartition identique dans les cellules filles pendant l’interphase (G1, S, G2 du cycle cellulaire, donc avant la mitose) on va avoir une croissance qui va aboutir à la duplication ensuite phase intense de fission, elles vont apparaitre sous forme de granule.

Lors de la mitose les mitochondries sont immobiles, la mitose conduit à une répartition des mitochondries sur l’ensemble de la cellule, répartition identique entre les cellules filles lors de la mitose.

 

  • Fission : Rôle dans le mouvement des mitochondries.

Les mitochondries se détachent de la dynéine par la protéine DRP1. Dans les cellules sans DRP1 les mitochondries vont fusionner, elles sont incapables de mouvements.

 

  • Permet le maintien d’une population mitochondriale saine.

La fusion mitochondriale va permettre des échanges de matériel mitochondrial (protéines et ADN) entre les saines et les altérées, ce qui va permettre de réparé des mitochondries altérées pour avoir des mitochondries saines.

 

  • Rôle de la fusion mitochondriale dans le fonctionnement de la mitochondrie si on inhibe la synthèse des mitofusines les mitochondries vont faire moins ADP, il va avoir un retentissement sur les protéines lors du développement embryonnaire. (mort précoce)

Les cellules sont incapables d’utiliser de l’ATP.

Chez l’homme atrophie optique : maladie génétique autosomique dominante due à une modification invalidante pour le gène qui code opa1, ce qui entraine une cécité irréversible. Les cellules du nerf optique sont sous forme de réseaux fragmenté, les mitochondries sont incapable de fusionner, elles sont pas fonctionnelles et ne produisent pas d’ATP.

 

  • Ultra structure mitochondrie

Apres une coupe de ce filament on observe l’ultrastructure mitochondriale.La mitochondrie est formée de différents compartiments

  • membrane externe, isole du cytosol, elle est lisse uniforme et continue
  • membrane interne elle a des replis vers l’intérieur perpendiculaire à la surface des mitochondries = des crêtes mitochondriales, la surface va être entre 5 à 10 fois supérieure à la membrane mitochondrial externe.

C’est membranes déterminent des compartiments on a la matrice mitochondriale. Entre les membranes externe et interne on a l’espace inter membranaire mitochondriale. L’organisation est compartimentée, c’est un organite à compartiment fermer.

On peut étudier les composants des mitochondries

La membrane mitochondriale externe

Elle est composition proche de la membrane plasmique , il y a des protéines transmembranaires les porine mitochondriale, on les retrouve chez les bactéries, elle s’organise sous forme de feuillets béta avec une structure en tonneau, la conséquence c’est la formation d’un pore avec un diamètre plus important que les canaux  ce qui favorise le transport passif non selectif dans le sens du gradient pour les ions et les molécules de petite taille inférieur à 10 KDa , elle lui donne une grande perméabilité et elle est responsable de l’entrée des acides gras, le phosphate inorganique et également l’entrée de molécule de pyruvate, également les échange entre ATP et ADP.

On trouve aussi des transporteurs de protéines qui vont être capable de faire entrer les protéines synthétisée dans le cytoplasme, on trouve aussi des enzymes mono amine oxydase ils vont servir au marquage de la membrane externe.

L’espace inter membranaire mitochondriale a une composition proche de celle du cytosol, due à la perméabilité de la membrane, on retrouve dans l’espace une petite protéine le cytochrome C à proximité de la membrane mitochondriale interne, il va être retenue par des forces électrostatiques.

On trouve aussi des kinases et des protéines qui sont lorsqu’elle être déverser activé la mort de la cellule.

La membrane mitochondriale interne

  • Forte teneur en protéine plus de 70% ; 1er groupe transporteur d’électrons plus d’une soixantaine qui vont se regrouper en complexe multiprotéique on les appelle les complexe 1 à 4, ils sont indépendant les uns des autres.

il en existe d’autre que l’on considère comme molécule relais, la première  qui est l’ubiquinone qui est un  lipide dans la partie hydrophobe de la bicouche, la deuxième est une protéine c’est le cytochrome C qui n’est pas vraiment dans la membrane mais elle est fortement liés par des forces électrostatiques, l’ensemble va être responsable de transfert des électrons

 

Le complexe 1 transfert au complexe 3, puis au cytochrome C pour aller au complexe 4.  Les électrons peuvent venir du complexe 2 pour aller au complexe 3.

Il existe une voie alternative sans le complexe 1

Les électrons proviennent de la matrice mitochondriale, par le NADH qui donne des électrons au complexe 1,  le complexe 2 augmenté en électrons par le FADH2

 

Le transport se fait de manière spontané et passif, il va perdre de l’énergie qui sera utiliser par certains complexe pour faire sortir les protons de la mitochondrie de manière actif (1.3.4) jamais le 2, on est en présence d’un couplage chimio osmotique

 

Ce transfert s’apparente à une chaine d’oxydoréduction,

Oxydation= perte d’électrons, molécule réducteurs

Réduction = gain d’électrons la molécule capable d’accepter est un oxydant

 

Ceci s’appelle le couple redox NADH (red) donne  NAD+ + H+ + 2 électrons. La réaction peut se faire dans les deux sens. Mais il y a un sens favorisé par le potentiel redox.

Le potentiel redox E₀ est le témoin de l’affinité des molécules pour les électrons.

Plus le E0 est faible plus la molécule s’oxyde, plus elle donne des électrons. Les électrons se déplacent d’un E faible à un Efort. Le potentiel de NADH est de -0,32 mV.

 

Transfert des électrons le long de la membrane mitochondriale interne peut être vu comme une succession de réaction de réduction et d’oxydation.

 

Au final on va retrouver les électrons au niveau du complexe 4, celui-ci à l’état va subir une ultime oxydation pour donner ses électrons a une molécule de O₂ qui va subier une réduction et donner de l’eau. L’oxygène est accepteur terminal du transfert d’électron

Le transfert va consommer de l’oxygène, on parle donc de la chaine respiratoire. Ce transfert des électrons se fait de manière progressive dans un sens donner déterminer par les potentiel redox croissant de chaque couple redox (NADH -0.32) jusqu’au potentiel redox le plus élever o (+0.82)

 

  • Le complexe 1 est le NADH déshydrogénases, il présente une activité ibiguinone réductase. Capable d’oxyder
  • Le complexe 3 = cytochrome C oxydo reducteur
  • Le complexe 4 activité cytochrome C oxydase.
  • Le complexe 2 comme le 1, car ils se remplacent. Donc activité ibiguinone réductase et en plus succinate déshydrogénases.

En clinique :

Si on veut évaluer, on mesure la consommation d’oxygène par oxygraphie, elle consiste à utiliser une électrode pour mesurer la teneur en oxygène. Les mitochondries isolées ne respirent pas, le taux reste constant. En revanche si on amène des électrons sous la forme de donneur de NADH, on va avoir une réduction de l’oxygène ce qui correspond a une respiration mitochondriale. On a testé du complexe 1 au 4 de cette façon.

Si on veut tester à partir du complexe 2, on va d’abord inhiber le complexe 1, la mitochondrie ne respire plus. on ajoute du succinate donneur de FADH2

On peut inhiber le complexe 3

Si on veut évaluer le complexe 4, on doit donner  des donneurs d’électrons pour le cytochrome C

Pour terminer l’expérience on prend un inhibiteur du sianure de potassium du complexe 4 de la chaine respiratoire, utilisé chez les patients suspect de mitochondriopathie. Maladie génétique, le différent complexe ne fonctionne pas bien.

Le transport des électrons se fait grâce à des structures spécialisées, qui possèdent des atomes métalliques.

  • les cytochromes qui possède un groupement hème qui retient dans son centre un atome de fer, le transfert se fait par oxydation on libère un électron,
  • Les protéines qui a dans le centre fer et soufre, transfert grâce au fer et non le souffre qui intervient pour consolider la structures des protéines.
  • Les protéines à centre cuivre c’est le passage du cuivre monovalent en cuivre divalent qui va permettre le transfert en électrons.
  • Les protéines flavoprotéines, elles ne possèdent pas d’atome métallique il en existe 2 la FMN et FAD. Elles sont capables de prélever 2 protons et 2 électrons pour former la liaison covalente de type FADH 2 ou FMNH2.

Dans le complexe 1 on va avoir un certain nombre de ces structures, le complexe 1 est le plus gros complexe de la chaine respiratoire.

Dans la partie matricielle le transfert commence par l’oxydation de NADH qui va donner à la FMN et qui va passer à  6 protéines fer/soufre qui se suivent. Au bout de la 6ème passage à l’ubiquinone qui sera réduit en ubiquinol.

Le complexe 2 ou SDHA, il existe 4 sous unité dans la matrice et dans la membrane mitochondriale. Capable de transformer le succinate en fumarate et du FADH2. Qui va transféré a 3 protéines fer/ souffre. La 3ème donne à l’ubiquinone pour donner de l’ubiquinol.

Le complexe 3 avec une partie dans la membrane mitochondriales interne, il va donner ses électrons au cytochrome B qui va donner ses protéines. Transfert que dans la partie membranaire. Le cytochrome C1 donne au cytochrome C de l’espace.

Dans le complexe 4 uniquement dans la membrane mitochondriale alimenter par le cytochrome C qui donne a une protéine a centre cuivre puis au cytochrome A puis A3 pour aller à une 2deuxieme protéines centre cuivre et donc on observe la réduction en molécule d’eau.

Plus le trajet est loin plus il faut de l’énergie. Le transfert du complexe 1 et 3 = sortie de 4 protons. Complexe 4 sorties de 2 protons.

Bilan sortie  NADH oxydé de 10 protons et par FADH2 6 protons. Le transfert est responsable de la répartition électrique de part et d’autre de la membrane.

Gradient de protons en 2 composantes, très important pour le fonctionnement de la mito.

  • Electrique = différence de charge 140 160 mV. Charge négative du coté matricielle.
  • Différence de pH entre matrice et espace interne, composante chimique matrice pH=8 membrane pH= 7 pH = 60mV

Bilan 200 à220 mV =µ

Il va servir de réserve énergétique qui va être utilisé par la suite pour synthétiser de l’ATP au niveau d’une protéine FO/F1 ATPases synthases  c’est 15 % des  protéines de la MMI, sous forme de dimère avec les sphères coté matrice et partie pédoculé à la membrane interne.

On distingue 2 parties le pédoncule FO dans la membrane mitochondriale interne, constituer d’une couronne de 10 sous unité C et une sous unité A qui va être responsable de l’entrée des protons dans la matrice mitochondriale vers la matrice. il existe 2 sous unité B et B’ qui s’attache à la sous unité A.

La sous unité F1 constituer d’un axe centrale de gamma et epsilon qui s’attache à la FO, il existe une sous unité delta qui fait le lien entre la couronne de sous unité C. il y a une alternance de sous unité β et alpha.

En coupe

C’est au niveau des sous unité béta que va avoir lieu la transformation de l’adp et du phosphate inorganique en ATP. La synthèse d’ATP est du à l’entrée des H+ de la partie 1 de la FO.

Il existe aussi d’autres structures protéiques des symports antiports, responsable de transport actif des métabolites pour la synthèse ATP. Le pyruvate va rentrer contre son gradient.

Il existe un symport phosphate H+ en utilisant l’énergie du transport passif pour l’entré du pyruvate. les anti ports le plus important l’ANT, il va utiliser la différence de potentiel de la membrane mitochondriale interne, il va permettre la sortie d’ATP, qui s’accompagne d’une entrée ADP dans la mitochondrie.

On trouve aussi des transporteurs de protéines. La membrane interne a une composition lipidique particulière qui se rapproche des bactéries peu de lipide et qualitativement pas de cholestérols mais des lipides cardiolipides, responsable de la rigidité et de l’imperméabilité au proton. Conséquence sortie de protons de la mitochondrie qui ne pourront pas travers facilement la membrane, ils devront utiliser la F1 FO ATPase.

La matrice mitochondriale elle est entourée par des acide nucléique, la mitochondrie possède son propre ADN, il s’apparente à celui des bactéries,

Molécule bicaténaire circulaire, chez les mammifères -20 000 paire de bases, plusieurs milliers d’exemplaires (5/10 copies mitochondries, largement plus que l’ADN protoplasmique) sous la membrane mitochondriale interne.

Utile en médecine légales et paléontologie. Ressemble a m’ADN des bactéries. Il n’y a pas d’histone, pas d’intron, adn très sensible aux anions super oxyde.

Point de vue fonctionnel, l’adn mito n’est pas sujet a des recombinaison, les mutation produisent le vieillissement des cellules, l’adn va être capable de se répliquer, la réplication est non synchroniser elle se fait en dehors de la phase S et du cycle cellulaire, la réplication a besoin de protéine cytoplasmique, les enzymes vont devoir entrée dans la matrice

Dans la matrice adn transcrit en arm messager mitochondriaux qui seront traduit protéines mitochondriale.

Le code est spécifique exemple  UGA= codon stop dans la mitochondrie UGA= trp. Ce code va maintenir l’expression des gènes dans la matrice mitochondriale. Transmission se fait par la mère et uniquement. Les mitochondries des spz sont éliminées par les ovocytes lors de la fécondation.

Schéma mitochondrie

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

L’ADN code pour 2 ARN ribosomaux, les ARN ribo s’associe a des protéines qui viennent du cytoplasme pour donner des ribosomes pour donner des mito ribosomes qui sont différents des ribosomes nucléaire.

Utile également pour le transfert mitochondriaux, enfin on va retrouver 13 gènes qui vont être transcrit en ARNm dans la matrice puis traduit en protéine dans la matrice a l’aide des 22 ARNt. Les ARNm donnent 13 protéines mitochondriale qui sont des protéines de la chaine respiratoire. On va les retourner dans le complexe 1, l’ADN code aussi une partie des protéines du complexe 3 et 4. Le complexe 2 uniquement par l’ADN nucléaire.

Il existe un inhibiteur spécifique le chloramphénicol (antibiotique)

Il existe beaucoup de maladies génétiques caractériser par des mutations ce sont des mitochondriopathies, maladies musculaires cardiaque ou hépatiques, se transmettent uniquement par la mère.

L’ADN mitochondriale humain = 16.6 kb c’est une molécule circulaire, 13 protéines. Le génome mitochondriale synthétise 13 protéines mitochondriales, supérieure a1000 protéine de la mitochondrie, il n’est Pas suffisant à lui seule pour faire une mitochondrie

Import dans la mitochondrie de protéines codées par le génome nucléaire grâce a des transporteur. Cette importation implique des protéines qui présentent une localisation mitochondriale. La force à l’ origine c’est le potentiel de membrane interne.

Caractéristiques : sous forme linéaire et présence de séquence d’adressage.

Dans la matrice les protéines sont dégrader par des séquences d’adressage, elles vont dégrader la partie N terminale de la protéine. Ce transport va consommer de l’énergie fournit par la mitochondrie sous la forme ATP

On trouve aussi beaucoup d’enzyme spécialisé dans l’oxydation de substrat énergétique.

  • Pyruvate (dégradation des sucres de l’alimentation (glycolyse) dégrader pyruvate dans le cytoplasme , degrader par la pyruvate déshydrogénases et donner de l’acétyl coA
  • Acide co enzyme A (forme activé des acides gras qui proviennent des lipides de l’alimentation) dégrader par acétyl co enzyme A par la béta oxydation qui donne l’acétyl co A seront dégrader par les enzymes du cycle de Krebs ou acide citrique, il va avoir production de NADH et du FADH2 donner pour le complexe 2. L’atp va sortir de la membranemito interne par le translocateur et par la porine pour la membrane externe. On le retrouve dans le cytosol ou il pourra servir à la contraction.

Fonction de la mitochondrie

  • Produire de l’énergie sous forme d’ATP = centrale énergétique de la cellule cette production est due au couplage par l’intermédiaire des protons qui donne la synthèse d’ATP., o, parle de la phosphorisation oxydative.

On peut reproduire ce  couplage en utilisant une pompe à protons : la bactériorhodopsine.

Contrôle de la phosphorylation oxydative

Due au photon qui vont activer la pompe, ils vont faire entrer les protons dans les liposomes et ressortir= production de la synthèse d’ADP.

Ce phénomène est auto régulé par la mitochondrie

Le complexe se divise en 2partie. F1 et F0

La mobilité du rotor, c’est le 10 sous unité C qui forme la couronne et axe gamma de la F1,  c’est déclencher par l’entrée du proton dans la sous unité A (130 tours par seconde= rotation de l’axe qui va donner un tour faire un changement de conformation de la sous unité béta qui va conduire à la synthèse ADP. En moyenne il faut 3 protons pour synthétiser une molécule d’ATP.

Pour une mol de NADH il faut 10 protons. Pour le FADH2 c’est 6 protons qui sortent. La fixation va faire bouger le rotor et ils ressortiront dans la matrice mito, mouvement dans le sens des aiguilles d’une montre. Changement dans la conformation de la sous unité béta peut prendre 3 configurations différentes qui permettent une forte affinité pour l’ADP et la Pi.

Configuration lâche : beaucoup d’affinité pour les substrats.

Conformation fermée qui va synthétiser la molécule d’ADP, conformation ouverte

Changement de conformation du au mouvement de l’axe gamma= modèle de moteur rotatif.

Conformation ouverte pour a libération de l’ATP dans la matrice mitochondriale

1 tour  de la ss unité gamma = 3 ATP.

 

Fonction cellulaire fondamentale

  • Production de chaleur (fonction thermogénique) dus à l’exploitation détournée du gradient de protons, c’est le passage à travers les canaux qui vont dégager de la chaleur ce sont des protéines découplante ou thermogénine ou UCP -1, l’expression de fait dans les mitochondries des tissus adipeux de la graisse brune (n-né) permet de maintenir la température du n-né elle va disparaitre peu après la naissance
  • Capacité de produire des dérivés réactifs de l’oxygène qui proviennent des électrons de la chaine respiratoire qui peuvent sortir de la chaine et rencontrer des molécules d’O2, cette fuite se fait un niveau des complexes 1 et 3 de la chaine respiratoire.
  • Capable de garder une grande quantité de calcium, elle va réguler la concentration en calcium dans le cytosol
  • Elle participe à la mort de la cellule
  • Carrefour de voies métabolisme
  • Synthèse des hormones stéroïdes

 

Toutes les fonctions proviennent de la compartimentation pour terminer en ce qui concernent l’origine des mitochondries la théorie actuelle est la théorie endosymbiotique elle dérive de bactérie anaérobie qui phagocyte des bactéries aérobie. Ceci aurait donné la première cellule eucaryote. C’est l’ensemble des similutes entre bactérie et mito.

 

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